T细胞在我们的免疫系统对抗体内可能发展为癌症的修饰细胞的斗争中发挥着重要作用。吞噬细胞和B细胞识别这些细胞中的变化并激活T细胞，然后启动完整的破坏程序。

这在许多情况下都可以很好地发挥作用-除非癌细胞发生突变并形成一种伪装，使它们逃脱未被发现的免疫系统。弗赖堡大学和汉诺威莱布尼兹大学(LUH)的研究人员现已描述了这一过程中的一种关键蛋白质，即“免疫逃逸”如何被激活。该团队由弗莱堡大学生物信号研究CIBSS和BIOSS的卓越研究团队的MajaBanks-Köhn教授和Wolfgang Schamel教授以及结构生物学家Dr.来自LUH的Teresa Carlomagno在他们的研究中使用了生物物理，生化和免疫学方法。基于这些见解，化学生物学家Banks-Köhn希望开发出专门干预这种激活机制的药物。将来，他们可以借此改善依赖所谓免疫检查点抑制剂的既定癌症治疗方法。该小组最近在一项科学杂志的一项研究中发表了其研究成果“科学进步”。

检查点抑制剂是通过与T细胞受体结合起作用的治疗性抗体。T细胞表面上称为免疫检查点受体的蛋白质，例如程序性细胞死亡1或PD1，以及由它们触发的信号传导途径，可以阻止健康人体中的免疫反应。这种调节机制可防止炎症症状持续时间过长并失控。这些症状包括发红，肿胀和发烧。癌细胞利用诸如此类的机制在细胞繁殖时使身体无助。两家大学的研究人员通过细胞培养和相互作用研究发现，T细胞中一种叫做SHP2的信号蛋白在被癌细胞信号激活后，会在两个特定位置与PD1结合。

阻断免疫抑制剂如PD1的抗体已被批准用于治疗皮肤黑色素瘤和肺癌，并延长了患者的生命。但是，结果，许多患者患有自身免疫反应。Banks-Köhn说：“防止SHP2和PD1结合的药物将来可用于减轻副作用，并支持抗体治疗或替代抗体治疗。”她和沙梅尔(Schamel)通过修饰SHP2分子研究B细胞和T细胞的免疫反应，测试了基于LUH团队的晶体结构和磁共振分析的预测。他们的数据准确显示了SHP2蛋白如何以及在哪些区域与PD1结合，从而揭示了药物的可能靶区域。”