平面细胞极性(PCP)是上皮组织在上皮平面内极化的过程，在发育和器官功能中起重要作用。PCP缺陷与多种人类疾病相关，包括癌症转移，神经系统疾病，骨骼发育异常和先天性心脏病。PCP的建立受一组进化保守的信号蛋白调控。在它们合成之后，许多这些PCP蛋白沿着分泌转运途径被输送到细胞表面，并在其中执行其生理功能。但是，调节PCP蛋白转运的分子机制仍然不清楚。

在分泌转运途径中，新合成的跨膜PCP蛋白首先被转移到称为内质网(ER)的细胞内细胞器中，在此处进行折叠和修饰。然后将这些蛋白质包装到由COPII机制介导的运输小泡中。这些运输囊泡起着将其货物蛋白运输到细胞表面的下一站，即高尔基体的作用。电影1显示了在这一途径中新合成的表皮生长因子受体(EGFR)的表面递送。

郭教授和他的合作者发现，位于Frizzled-6上的多元基序与COPII机器Sar1A的重要组件上的E62和E63残基直接相互作用。这种新的蛋白质相互作用对于将卷曲蛋白6出口到ER至关重要，这是分泌转运途径的第一步。此外，研究表明，另一种PCP蛋白CELSR1与Frizzled-6的结合非常重要，可以有效地将Frizzled-6传递到细胞表面，从而提供一种质量控制机制，确保这两种PCP蛋白在细胞中的化学计量正确表面。

这些研究揭示了调节Frizzled-6内质网出口的分子机制的新颖见解。PCP途径的激活在癌症转移中起重要作用。当前，没有有效的治疗策略来特异性下调PCP途径。PCP蛋白需要位于细胞表面上才能调节PCP。郭教授的研究提供了重要信息，可指导合理设计抑制剂以阻止SAR1A / Frizzled6相互作用，从而抑制表面递送过程，为下调PCP信号转导癌症提供了新的治疗策略。