淀粉样蛋白原纤维是一种自组装蛋白质/肽，呈现堆叠的片状形式。已知淀粉样蛋白原纤维聚集体是多种疾病的原因 - 包括阿尔茨海默氏症 - 因此，理解这些聚集体如何被破坏具有巨大的科学意义。一些类型的淀粉样蛋白原纤维也在某些生物中调节基因表达中起作用。

还认为出现在这些聚集体中的纤维状形式充当用于培养生物材料的支架。因此，从医学治疗，生物结构和功能的修改，甚至生物材料工程的角度来看，用于分解或“解离”淀粉样蛋白原纤维的合适技术是至关重要的。

来自东京科技大学红外自由电子激光研究中心和大阪大学科学与工业研究所的日本科学家合作小组，由Takayasu Kawasaki博士，Tsichi Koichi Tsukiyama教授和Akinori Irizawa教授组成，现已展示远红外(FIR)自由电子激光(FEL)，称为FIR-FEL，可用于分解淀粉样蛋白聚集体，这证明了跨学科科学研究的力量。

这项研究已经可用于分解淀粉样蛋白聚集体，这证明了跨学科科学研究的力量。这项研究已经可用于分解淀粉样蛋白聚集体，这证明了跨学科科学研究的力量。这项研究已经最近在科学报告中发表。川崎表示，“我们希望证明强自由电子激光在生命科学中的适用性，这项跨学科研究使这成为可能。”

以前的研究已经研究了淀粉样蛋白原纤维的解离，但成功率有限且结果不一。因为它们在水中的解离是困难的，所以过去已经探索了物理解离方法。激光和电磁辐射已经用于化学和生物材料的制造和结构/功能改变。在激光器中，FIR-FEL的研究非常稀少，尽管它具有很高的穿透力并且被生物系统很好地吸收。它还用于组织成像，癌症诊断和生物物理学研究。川崎解释说：“我们的研究首次表明，FIR-FEL对于分解蛋白质的原纤维聚集结构也很有用。”

对于他们的研究，研究人员使用5残基肽DFKNF作为模型，因为其原纤维形成和发病机制之间的联系已经建立。该肽自动装配成原纤维片。他们发现，FIR-FEL通过在肽膜上形成小孔，破坏了5-残基肽的刚性β-折叠构象(蛋白质假设的少数结构之一)。研究人员发现，FIR-FEL还会破坏原纤维中相邻β-折叠之间的氢键，从而产生游离肽。这被称为解离。

然后川崎和团队通过分析4种类型的二级结构肽(α-螺旋，β-折叠，β-转角和其他)的比例，检查FIR-FEL照射后肽原纤维的构象变化。他们发现β-折叠构象的比例急剧下降，这表明原纤维的刚性片状结构被破坏。

川崎表示，之前的研究还发现中红外(MIR)-FEL在这方面是有效的。“我们比较了MIR-FEL与FIR-FEL的影响，”Kawasaki说，“我们发现尽管MIR-FEL引起原纤维聚集体的构象变化，但它并没有像FIR-FEL那样有效地分解原纤维。做了“。

研究人员利用扫描电子显微镜和染料染色技术证实，FIR-FEL可引起原纤维的形态变化。川崎说：“由于淀粉样蛋白原纤维肽参与生物学功能和病理学的调节，物理修饰技术(如FIR-FEL)也可用于根据需要改变这些大分子的生物学功能。”

由于FIR-FEL比MIR-FEL更有效，FIR-FEL可用于破坏组织深处的淀粉样原纤维，如阿尔茨海默病的情况，而MIR-FEL可用于去除表面上的真皮淀粉样蛋白。皮肤。此外，由于原纤维蛋白充当生物相容性材料的支架，FIR-FEL可用于再生医学或纳米载体药物递送系统中的生物材料工程。

总而言之，川崎雄辩地说：“世界上第一次，我们发现在太赫兹区域(波长50-100微米)使用自由电子激光可以有效地分解淀粉样原纤维的刚性聚集体。下一步将是了解FIR-FEL如何影响不同类型的肽原纤维。我们的研究可以推动针对阿尔茨海默氏症等难治性疾病的新型治疗方法的发展。它还可以帮助开发用于操纵生物相容性材料结构的新方法。 “