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乳酸脱氢酶是一种含锌的氧化还原酶类，人体以心、肾、骨骼肌含量最丰富，其次为肝、脾、胰及肺组织含量亦较多。

1.原理

340nm处吸光度的增加速率与样品中LD活性成正比。

2.生理变异

血清LD高低和性别关系不大，婴儿酶活性可达成年人两倍，儿童和少年活性比成年人高10%～l5%。

3.参考值 血清LD-P法：200～380U/L(成人)。

4.临床意义

血清LD活性增高主要见于心肌梗死、肝病、肺梗死、恶性肿瘤、白血病、恶性淋巴瘤等的辅助诊断。

某些肿瘤转移后所致的胸、腹水中LD活性往往也升高。

5.LD同工酶检测原理及临床意义

LD是由H亚基和M亚基构成的四聚体，不同的组合方式构成五种同工酶。

1)方法 琼脂糖电泳法

血清LD同工酶目前常用琼脂糖凝胶电泳法测定。

2)临床意义

LD同工酶在组织中的分布可将其分为三类。

以LD1为主，主要在心肌，可占总酶的50%，也存在于红细胞内;

以LD5为主，存在于横纹肌，肝中也有;

以LD3为主，存在于肺、脾等。

在成年人存在着如下规律：LD2>LD1>LD3>LD4>LD5

①急性心肌梗死发作后早期，LD1升高更早更明显，可致LD1/LD2比值增高。

②活动性风湿性心肌炎、急性病毒性心肌炎及某些溶血性疾病，肾坏死、假性肥大性肌营养不良等，LD1及LD2的活性也升高。

③当急性肺部病变、白血病、胶原病、心包炎、病毒感染等LD2及LD3增高。而恶性病时，LD3也常增高。

④肝炎、急性肝细胞损害及骨骼肌损伤时LD5常常增高。而当心肌梗死并发充血性心力衰竭时，LD5也可升高。

延伸阅读：乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase，LD [1] 或LDH [2] ，EC1.1.1.27 [2] )是一类NAD依赖性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可构成6种四聚体同工酶。 [3] 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体，常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶(LDH1-5)，C亚基则仅组成一种LDH同工酶即LDH-C4。 [3]

乳酸脱氢酶为含锌离子的金属蛋白，分子量为135-140kD，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。红细胞内LDH约为正常血清的100倍。 [4]