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Nat Commun:王春光课题组通过中法合作研究阐明微管解聚型驱动蛋白的结构机制

摘要 : 2017年7月10日,国际学术权威刊物自然出版集团旗下子刊《Nature Communications》杂志在线发表了同济大学生命科学与技术学院王春光课题组与法国国家科研中心I2BC研究所Benoît Gigant课题组的合作研究成果

2017年7月10日,国际学术权威刊物自然出版集团旗下子刊《Nature Communications》杂志在线发表了同济大学生命科学与技术学院王春光课题组与法国国家科研中心I2BC研究所Benoît Gigant课题组的合作研究成果,阐明了中间型驱动蛋白解聚微管的结构机制。博士生王伟毅为本论文的第一作者,王春光研究员和Benoît Gigant教授为论文通讯作者。

中间型驱动蛋白(internal kinesins or kinesin-13s)是驱动蛋白家族中一个特殊的亚家族,其马达结构域与其他运输型驱动蛋白的马达结构域高度同源,但其生物活性却是从微管末端来解聚微管,从而在胞内微管动态调控和有丝分裂过程中发挥重要的生物学功能。为了阐明这类驱动蛋白解聚微管的结构机制,本研究通过解析中间型驱动蛋白Kif2C与微管蛋白tubulin的复合物晶体结构,发现Kif2C结合到tubulin分子表面时发生了大幅度构象变化,形成了分子间的多位点结合,从而稳定了tubulin分子的弯曲构象,这可能是Kif2C能把最末端的tubulin分子从微管上解离下来的主要原因。这一研究结果不仅促进了对Kif2C微管解聚机制的认识,还对理解不同驱动蛋白成员之间生物活性和工作机制的差异具有重要价值。

原文链接:

Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin

原文摘要:

Kinesin-13s are critical microtubule regulators which induce microtubule disassembly in an ATP dependent manner. To clarify their mechanism, we report here the crystal structure of a functional construct of the kinesin-13 Kif2C/MCAK in an ATP-like state and bound to the αβ-tubulin heterodimer, a complex mimicking the species that dissociates from microtubule ends during catalytic disassembly. Our results picture how Kif2C stabilizes a curved tubulin conformation. The Kif2C α4-L12-α5 region undergoes a remarkable 25° rotation upon tubulin binding to target the αβ-tubulin hinge. This movement leads the β5a–β5b motif to interact with the distal end of β-tubulin, wheras the neck and the KVD motif, two specific elements of kinesin-13s, target the α-tubulin distal end. Taken together with the study of Kif2C mutants, our data suggest that stabilization of a curved tubulin is an important contribution to the Kif2C mechanism.

来源: Nature Communications 浏览次数:0

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