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Cell Res:北大瞿礼嘉课题组和清华柴继杰课题组合作揭示CLE家族小肽的识别机制

摘要 : 2016年5月,国际学术权威刊物自然出版集团旗下子刊《Cell Research》在线发表了北京大学生命科学学院瞿礼嘉教授课题组与清华大学生命科学学院柴继杰教授课题组合作的题为“Crystal structure of PXY-TDIF complex reveals a conserved recognition mechanism among CLE peptide-receptor pairs”的研究论文

 2016年5月,国际学术权威刊物自然出版集团旗下子刊《Cell Research》在线发表了北京大学生命科学学院瞿礼嘉教授课题组与清华大学生命科学学院柴继杰教授课题组合作的题为“Crystal structure of PXY-TDIF complex reveals a conserved recognition mechanism among CLE peptide-receptor pairs”的研究论文,清华大学张贺桥博士和北京大学博士生林晓雅为文章的共同第一作者,瞿礼嘉教授和柴继杰教授为文章共同通讯作者。

CLE小肽家族是植物多肽激素中最大的一个家族,包含32个成员,目前已经报导的CLE小肽的功能多与干细胞相关,其中非常重要的一个小肽就是导管分子分化抑制因子TDIF/CLE44/CLE41,其受体为富亮氨酸重复类受体激酶PXY,TDIF-PXY信号通路控制着植物维管束中形成层细胞的复制。虽然人们对于TDIF-PXY信号通路的生物学功能已经有了一定的了解,但是有一些关键的科学问题一直没有得到解决,即TDIF小肽和受体PXY之间是如何识别的?PXY受体又是如何被TDIF小肽激活的?研究TDIF-PXY的识别以及激活的分子机理对于我们进一步理解整个CLE家族的小肽与他们的受体之间的识别和激活都具有指导意义。

生命科学联合中心瞿礼嘉课题组与柴继杰课题组合作,首先解析了TDIF及其受体PXY/TDR复合物晶体结构。与之前报道的线性肽采取的完全伸展的构象不一样的是,TDIF结合受体时处于一种“Ω”构象 (图一A)。保守的PxGPNP基序在这个“Ω”构象中起到关键作用。他们通过对受体PXY参与识别的氨基酸在整个CLE家族受体中进行序列比对,发现了一些在整个CLE家族受体中都非常保守的氨基酸和基序。然后他们通过体外生化实验 (图一B)、转基因植物遗传互补 (图C) 以及结构模拟等实验,证明这些保守的氨基酸和基序确实是对于识别配体及激活信号通路至关重要。据此,他们提出了一种CLE家族受体共有的、保守的识别模式,这一识别模式对于寻找新的CLE家族小肽的受体提供了结构生物学基础和新的研究思路。

研究人员通过进一步的研究揭示了CLE家族小肽相关的受体激活机理。(相关阅读:Mol Plant:清华柴继杰研究组和北大瞿礼嘉课题组合作揭示CLE家族小肽受体激活机理)

图:

A: PXY‑LRR与TDIF结构图。

B: PXY‑LRR与TDIF关键的点突变影响两者的相互作用。

C: PXY genomic关键的点突变互补pxy-5突变体效果。

原文链接:

Crystal structure of PXY-TDIF complex reveals a conserved recognition mechanism among CLE peptide-receptor pairs

原文摘要:

Plants can achieve amazing lifespans because of their continuous and repetitive formation of new organs by stem cells present within meristems. The balance between proliferation and differentiation of meristem cells is largely regulated by the CLAVATA3/ENDOSPERM SURROUNDING REGION (CLE) peptide hormones. One of the well-characterized CLE peptides, CLE41/TDIF (tracheary elements differentiation inhibitory factor), functions to suppress tracheary element differentiation and promote procambial cell proliferation, playing important roles in vascular development and wood formation. The recognition mechanisms of TDIF or other CLE peptides by their respective receptors, however, remain largely elusive. Here we report the crystal structure of TDIF in complex with its receptor PXY, a leucine-rich repeat receptor kinase (LRR-RK). Our structure reveals that TDIF mainly adopts an “Ω”-like conformation binding to the inner surface of the LRR domain of PXY. Interaction between TDIF and PXY is predominately mediated by the relatively conserved amino acids of TDIF. Structure-based sequence alignment showed that the TDIF-interacting motifs are also conserved among other known CLE receptors. Our data provide a structural template for understanding the recognition mechanism of CLE peptides by their receptors, offering an opportunity for the identification of receptors of other uncharacterized CLE peptides.

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