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Nat Plants:中科院遗传所谢旗研究组发表真核生物ERAD平衡调控研究进展

摘要 : 2016年6月20日,国际学术权威刊物自然出版集团旗下子刊《Nature Plants》在线发表了中国科学院遗传与发育生物学研究所谢旗研究组和美国马里兰大学方胜云研究员合作的一篇研究论文

 2016年6月20日,国际学术权威刊物自然出版集团旗下子刊《Nature Plants》在线发表了中国科学院遗传与发育生物学研究所谢旗研究组和美国马里兰大学方胜云研究员合作的一篇研究论文,论文报道了在真核生物ERAD平衡调控研究中取得进展。谢旗研究组博士陈倩为该论文的第一作者,谢旗研究员为论文通讯作者。

内质网相关的蛋白质降解(ERAD)是一种位于内质网的特殊的泛素蛋白酶体降解途径,它能够特异地降解积累在内质网中的错误折叠蛋白。酵母和动物中已有研究报道ERAD机制参与多种抗胁迫和抗病过程,中国科学院遗传与发育生物学研究所谢旗研究组前期研究表明植物中ERAD系统特异地参与植物的耐逆反应,但是目前关于ERAD相关组分参与植物胁迫响应的具体分子机制并不清楚。动物研究中有少数报道发现在正常生长状态下,体内的错误折叠蛋白含量较低,不需要ERAD保持过高的活性,因此,通过ERAD平衡(ERAD tuning)机制下调部分ERAD关键组分的蛋白含量。然而,目前植物中还没有ERAD tuning相关的报道。

遗传发育所谢旗研究组通过分析参与植物ERAD过程的HRD1复合体中的突变体植株hrd3a和DOA10复合体中的突变体植株ubc32在胁迫下的表型差异入手,深入研究了两大复合体之间的调控关系。研究发现HRD1复合体通过降解UBC32蛋白进而调控DOA10复合物来达到低胁迫条件下的ERAD平衡。这是对ERAD两大复合体之间存在相互调控关系的首次报道。研究组通过与美国马里兰大学合作将两个复合体之间的调控关系研究延伸到动物中,发现它们在动物中的同源蛋白也存在类似的调控机制,说明HRD1复合体对UBC32(UBE2J1)的ERAD平衡作用在动植物中保守存在。该研究结果的发表修正了过去十多年被普遍接受的动物中的相关错误结论,也加深了人们对真核生物ERAD系统和ERAD平衡机制的认识。

动植物中ERAD平衡调控(ERAD tuning)的模式图

原文链接:

HRD1-mediated ERAD tuning of ER-bound E2 is conserved between plants and mammals

原文摘要:

When membrane proteins and secretory proteins are misfolded or incompletely folded, they are retained in the endoplasmic reticulum (ER) for further folding or degradation. The HMG-COA reductase degradation 1 (HRD1) and degradation of alpha2 10 (DOA10) complexes are two major components involved in the ER-associated protein degradation (ERAD) system in eukaryotic organisms1,​2,​3,​4. However, the relationship between these two complexes is largely unknown, especially in higher eukaryotes. Here, we report that the plant ubiquitin-conjugating enzyme 32 (UBC32), an ER-bound E2 working in the DOA10 complex, is maintained at low levels under standard conditions by proteasome-dependent degradation mediated by the HRD1 complex, the other E3 complex involved in ERAD. Loss of this negative regulation under ER stress increases capacity for degradation of misfolded proteins retained in the ER. Consistently, UBE2J1, the homologue of UBC32 in mammals, was also identified to be targeted by HRD1 for degradation. Taken together, these results suggest that the regulation of UBC32 (or UBE2J1) by the HRD1 complex is conserved between plants and mammals.

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