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Nat Commun:清华大学柴继杰研究组等报导植物花粉管吸引的分子机制

摘要 : 2017年11月6日,国际学术权威刊物自然出版集团旗下子刊《Nature Communication》杂志在线发表了清华大学生命学院,结构生物学高精尖创新中心柴继杰教授研究组和日本名古屋大学Tetsuya Higashiyama教授研究组合作的一篇研究论文

2017年11月6日,国际学术权威刊物自然出版集团旗下子刊《Nature Communication》杂志在线发表了清华大学生命学院,结构生物学高精尖创新中心柴继杰教授研究组和日本名古屋大学Tetsuya Higashiyama教授研究组合作的一篇研究论文,研究论文题目为“Structural basis for receptor recognition of pollen tube attraction peptides” (花粉管吸引小肽与受体识别的结构基础)。论文通过严格的体外生化实验,表明在拟南芥物种中,亮氨酸丰富重复基序型受体激酶 (LRR-RK) PRK6可以直接与花粉管吸引小肽LURE产生高亲和力的特异性相互作用。并通过解析AtLURE1.2-AtPRK6LRR复合物的结构,从原子水平阐明了PRK6受体激酶C末端识别LURE吸引肽的结构基础。研究为PRK6作为LURE小肽的直接受体提供了证据,为更好地理解花粉管吸引的分子机制提供了线索。清华大学已毕业博士生张晓骁、刘维佳和名古屋大学Takuya T. Nagae作为本文的共同第一作者,柴继杰教授和韩志富副研究员以及日本名古屋大学Tetsuya Higashiyama教授为本文的共同通讯作者。

在高等开花植物的繁殖中,受精过程是最为关键的一个环节,受到了复杂且精细的调控。不具有移动能力的精细胞依赖于花粉管的运送,最终在雌配子体实现成功受精。其中,日本名古屋大学Tetsuya Higashiyama教授研究组2009年在《Nature》发文揭示了由助细胞分泌产生的 LURE小肽在花粉管的珠孔吸引中起到了关键作用。在2016年,两个研究组分别在《Nature》杂志报导了识别LURE的不同受体。

柴继杰教授研究组长期开展植物受体激酶的结构生物学研究,致力于解决重要植物受体激酶的识别和激活机制,在植物激素、根发育、气孔发育、免疫及自交不亲和领域做出了重要贡献。在此次发表的《Nature Communications》论文里,柴继杰教授研究组解决了LURE小肽的“粘性”问题,用多种生化验证方法证明了LURE小肽在体外能特异性地与PRK6蛋白胞外域产生互作。并依靠晶体衍射的方法获得了该复合物1.85Å的三维结构,发现PRK6蛋白LRR结构域的C末端环状结构是识别LURE小肽的重要区域,包含三个重要互作界面和多个介导互作的关键位点。通过与名古屋大学的Higashiyama教授研究组合作,这些关键位点的半体内功能验证实验与结构预测相符合。

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图为:AtLURE1.2-AtPRK6LRR复合物的整体结构(上)和识别分子机制(下)

原文链接:

Structural basis for receptor recognition of pollen tube attraction peptides

原文摘要:

Transportation of the immobile sperms directed by pollen tubes to the ovule-enclosed female gametophytes is important for plant sexual reproduction. The defensin-like (DEFL) cysteine-rich peptides (CRPs) LUREs play an essential role in pollen tube attraction to the ovule, though their receptors still remain controversial. Here we provide several lines of biochemical evidence showing that the extracellular domain of the leucine-rich repeat receptor kinase (LRR-RK) PRK6 fromArabidopsis thaliana directly interacts with AtLURE1 peptides. Structural study reveals that a C-terminal loop of the LRR domain (AtPRK6LRR) is responsible for recognition of AtLURE1.2, mediated by a set of residues largely conserved among PRK6 homologs fromArabidopsis lyrata and Capsella rubella, supported by in vitro mutagenesis and semi-in-vivo pollen tube growth assays. Our study provides evidence showing that PRK6 functions as a receptor of the LURE peptides in A. thaliana and reveals a unique ligand recognition mechanism of LRR-RKs.

来源: Nature Communications 浏览次数:0

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